Enzyme als Biokatalysatoren
Die Katalysatoren, die in lebenden Zellen vorkommen, heißen Enzyme. Sie sind aus Aminosäuren zusammengesetzt und gehören damit zur Stoffklasse der Proteine (über die wir ja bereits in dem Cytologie-Kurs gesprochen haben).
Alle Enzyme sind globuläre Proteine, haben also ein mehr oder weniger kugelförmiges Aussehen. Jedes Enzym hat ein aktives Zentrum, das ist eine taschenförmige Ausbuchtung, in die das Substrat passt, welches von dem Enzym verändert wird.
Enzyme sind hochspezifisch, d.h. sie können nur bestimmte Substrate umsetzen. Manche Enzyme verarbeiten nur Glucose, andere nur Fructose, und wieder andere nur bestimmte Fettmoleküle.
Die Ursache für diese Substratspezifität ist das Schlüssel-Schloss-Prinzip: das Substrat passt in das aktive Zentrum wie ein Schlüssel ins Schloss.
Einige Enzyme arbeiten nach dem induced-fit-Modell: Hier wird die Passung zwischen Substratmolekül und Enzym nachträglich verbessert, indem das Substratmolekül eine Konformationsänderung des Enzyms bewirkt, so dass es noch fester vom aktiven Zentrum umschlossen ist.
Enzyme sind aber nicht nur substratspezifisch, sondern auch gleichzeitig reaktionsspezifisch oder wirkungsspezifisch. Glucose ist eine Verbindung, die in vielen verschiedenen Stoffwechselprozessen eine Rolle spielt und daher auch von vielen verschiedenen Enzymen als Substrat akzeptiert wird. Jedes dieser Enzyme katalysiert aber eine andere Reaktion der Glucose: manche Enzyme hängen eine Phosphatgruppe an das Glucosemolekül an, andere Enzyme schneiden vielleicht eine OH-Gruppe ab, wieder andere können vielleicht zwei Glucose-Moleküle zusammenbauen etc.
Wie stark ein Enzym eine biochemische Reaktion beschleunigen kann, habe ich auf der Seite über Katalysatoren ausführlich erklärt.