Proteine sind Makromoleküle aus Aminosäuren

Unter dem Begriff Makromolekül versteht man wörtlich übersetzt zunächst einfach ein "großes Molekül". Diese Beschreibung ist aber etwas ungenau und könnte in einer Biologie-Klausur zu einem Sachfehler führen. In der Chemie und Biologie versteht man unter einem Makromolekül ein großes Molekül, das aus vielen kleineren Bausteinen zusammengesetzt ist, den sogenannten Monomeren.

Die Makromoleküle vieler Kunststoffe (zum Beispiel Polyethen, Polyvinylchlorid etc.) bestehen aus nur einer Sorte von Monomeren (Ethen bzw. Vinylchlorid). Auch natürliche Makromoleküle wie Amylose, Amylopektin, Glycogen oder Cellulose bestehen aus nur einer Sorte von Monomeren, nämlich aus Glucose.

Die DNA und die RNA, also die Nucleinsäuren, die das Erbmaterial aller Lebewesen aufbauen, sind aus vier verschiedenen Monomeren zusammengesetzt, die als G, C, A und T bzw. U abgekürzt werden.

Peptide und Proteine dagegen setzen sich aus 20 bis 21 verschiedenen Monomeren zusammen, die aber ähnlich aufgebaut sind. Es handelt sich um die Aminosäuren. Aminosäuren sind die Monomere der Peptide und Proteine.

In der Natur gibt es deutlich mehr als 20 verschiedene Aminosäuren, aber in den Proteinen der Lebewesen finden sich immer die 20 gleichen Aminosäuren. Diese Aminosäuren werden dann als biogene Aminosäuren bezeichnet. Wörtlich übersetzt: Aminosäuren, die das Leben aufbauen.

Von einem Protein spricht man allerdings erst dann, wenn die Kette von Aminosäuren mehr als 100 Glieder lang ist. Hier ein paar wichtige Begriffe, die man sich gut merken sollte:

Die Abgrenzung zwischen Polypeptid und Protein ist allerdings nicht sehr streng. So werden auch Aminosäureketten mit weniger als 100 Aminosäuren manchmal als "Proteine" bezeichnet und umgekehrt Proteine mit etwas mehr als 100 Aminosäuren als "Polypeptide" oder einfach "Peptide".

Im Prinzip können die 20 Aminosäuren beliebig kombiniert werden. Das ergibt eine unvorstellbar riesige Anzahl von möglichen Proteinen. Im Römpp Chemie-Lexikon findet sich ein eindrucksvolles Rechenbeispiel:

Für ein Protein, das aus 150 Aminosäure-Monomeren besteht, gibt es 20¹⁵⁰ verschiedene Kombinationsmöglichkeiten der Monomere. Würde man all diese möglichen Proteine herstellen, würde der Eiweißball, der daraus entstehen würde, nicht in unser Universum passen. Die Proteine würden "unser Weltall etwa 10⁹⁰-mal ausfüllen"^[1].

Wie viele verschiedene Proteine gibt es nun wohl auf der Erde. Auch hier hat der Römpp eine Antwort parat: "Man schätzt, dass in unserem Lebensraum ca. 10¹¹ verschiedene Proteine vorkommen; ein höherer Organismus soll ca. 10⁵ bis 10⁶ verschiedene P. enthalten"^[1]. Einfache Organismen wie Bakterien besitzen immer noch ca. 3000 Proteine^[2].

Nach Struktur

Grob gesagt, kann man die Proteine nach ihrer Struktur in eher kugelförmige und eher langgestreckte Proteine einteilen. Die eher kugelförmigen Proteine werden als globuläre Proteine bezeichnet, die eher langgestreckten als fibrilläre Proteine^[2].

Globuläre Proteine oder Sphäreoproteine sind eher kugelförmig gebaut und zeichnen sich durch eine relativ hohe Wasserlöslichkeit aus. An der Oberfläche der Proteinkugeln befinden sich viele Aminosäuren mit hydrophilen Seitenketten, die sich dann gut mit Wasser-Molekülen verbinden können. Globuläre Proteine spielen bei den Zellfunktionen vor allem als Enzyme eine wichtige Rolle.

Fibrilläre Proteine (Faserproteine, Skleroproteine, Strukturproteine) sind dagegen in Wasser mehr oder weniger unlöslich. Sie spielen beim Aufbau von zellulären Strukturen eine wichtige Rolle.

Nach Zusammensetzung

Nach ihrer Zusammensetzung kann man Proteine einteilen in einfache Proteine, die ausschließlich aus Aminosäuren bestehen, und zusammengesetzte Proteine, die neben den Aminosäuren weitere chemische Bestandteile enthalten ^[1][2].

• Nucleoproteine enthalten Nucleinsäuren (ein bekanntes Beispiel ist das Chromatin im Zellkern, bei dem die Histone (= Proteine) mit der DNA (= Nucleinsäure) eng verbunden sind).
• Glycoproteine sind mit Kohlenhydraten verbunden (ein bekanntes Beispiel sind die Blutgruppensubstanzen des Menschen, welche die Blutgruppen A, B, AB oder bei Abwesenheit auch 0 bestimmen).
• Lipoproteine sind mit Lipiden (Fetten) verbunden. Ein bekanntes Beispiel sind die HDL- und LDL-Cholesterine, Lipoproteine, die die Verbindung Cholesterin im Blut transportieren.
• Phosphoproteine besitzen eine oder mehrere Phosphatgruppen. Das Milchproteine Casein gehört zu dieser Gruppe.
• Chromoproteine sind mit einem Farbstoff verbunden. Das beste Beispiel ist wohl das Hämoglobin. Auch die Cytochrome gehören zu dieser Gruppe oder das Rhodopsin der menschlichen Netzhaut (Sehpurpur).
• Metallproteine sind mit Metallatomen (oder Metallionen) verbunden. Das Hämoglobin, das bereits bei der Gruppe der Chromoproteine aufgezählt wurde, enthält Eisen-Ionen. Das Chlorophyll dagegen Magnesium-Ionen. Das Protein Ferredoxin hat sogar das lat. Wort für Eisen im Namen.

Nach ihrer Funktion im menschlichen Körper kann man die verschiedenen Proteine folgendermaßen einteilen:

• Strukturproteineoder Gerüstproteine sind ein wichtiger Bestandteil (Baustoff) vieler zellulärer Strukturen. Das Kollagen ist ein wesentlicher Bestandteil von Sehnen und Muskeln, dasKreatinkommt in Nägeln und Haaren vor.
• Speicherproteinesind Proteine, die bestimmte Stoffe speichern. Beispiele hierfür sindGluten, Phaseolin, Casein(speichern Aminosäuren) oder Ferritin(speichert Eisen).
• Bewegungsproteinesind Proteine, die sich zusammenziehen (kontrahieren) können und so in der Lage sind, Bewegungen auszuführen oder anzutreiben. Die wohl bekanntesten Bewegungsproteine sind Actin und Myosinim Skelettmuskel.
• Enzyme, z. B. Alkoholdehydrogenase (Magen, Leber) oder Amylase (Speichel). Enzyme sind Biokatalysatoren, beschleunigen also biochemische Reaktionen in unserem Körper.
• Hormone, z. B. Insulin (Bauchspeicheldrüse) haben wichtige Steuer- und Regulationsaufgaben in unserem Körper. Das Hormon Insulin beispielsweise regelt zusammen mit dem Hormon Glucagon den Blutzuckerspiegel.
• Regulatorproteine sind meist kleinere Proteine, die sich an Enzyme setzen und deren Aktivität beeinflussen. Andere Regulatorproteine setzen sich als Enhancer oder Silencer an bestimmte Stellen der DNA und steuern dort die Genaktivität. Repressorproteine könnten zum Beispiel die RNA-Polymerase blockieren und so die Transkription der mRNA verhindern.
• Transportproteinesind für den Transport von Stoffen über größere oder kleinere Entfernungen zuständig. Ein bekanntes Beispiel ist das Hämoglobin in unserem Blut, das Sauerstoff über größere Entfernungen transportiert. Die Ionenkanäle und die Carrierproteine in der Membran der Zellen gehören zu den Transportproteinen, die über sehr kleine Entfernungen Ionen und Moleküle durch die Zellmembran transportieren. Hier unterscheidet man noch zwischen passivem Transport in Richtung eines Konzentrationsgefälles und aktivem Transport gegen ein bestehendes Konzentrationsgefälle, wobei dann ATP verbraucht wird.
• Antikörper sind kleine Proteine der Immunabwehr (Blut, Lymphe), die sich an eingedrungene Fremdkörper (Bakterien, Viren etc.) heften und diese für bestimmte Zellen des Immunsystems markieren.
• Rezeptorproteinesind eine große Klasse von Proteinen, die Signale von außen oder von innen erkennen und entsprechende Reaktionen in Gang setzen. Ein bekanntes Beispiel sind die Hormonrezeptoren in der Zellmembran.

Quellen:

1. Römpp Chemie-Lexikon, 9. Auflage 1992
2. Spektrum Lexikon der Biologie